Adenozylkobalamín[1][2] (AdoCbl) je spolu s metylkobalamínom (MeCbl) jednou z biologicky aktívnych foriem vitamínu B12.[1][3] Jeho iné názvy zahŕňajú deoxyadenozylkobalamín, 5'-deoxyadenozylkobalamín,[4][5]5-deoxyadenosylkobalamín,[2]koenzým B12[6][Pozn 1] alebo kobalamid.[7]
Reakcie
Schematický diagram metabolickej dráhy propionátu. Adenozylkobalamín je potrebný ako koenzým pre metylmalonyl-CoA mutázu, aby sa L-metylmalonyl-CoA premenil na sukcinyl-CoA, inak sa hromadí kyselina metylmalonová.
Adenozylkobalamín pôsobí ako kofaktor v 1,2-prešmykoch uhlíkovej kostry sprostredkovanej radikálovým mechanizmom. Tieto procesy vyžadujú tvorbu deoxyadenozylového radikálu pomocou homolytickej disociácie väzby uhlík-kobalt. Táto väzba je výnimočne slabá, jej disociačná energia je 31 kcal/mol (asi 130 kJ/mol), a je ďalej oslabená chemickým prostredím v aktívnom mieste enzýmu.[8] Jeden z enzýmov, ktoré využívajú adenozylkobalamín ako koenzým, je metylmalonyl-CoA mutáza.
Podobným mechanizmom prebiehajú mnohé reakcie, v ktorých vystupuje ako koenzým S-adenozylmetionín (SAM), ktorý takisto produkuje 5'-deoxyadenozylové radikály. Enzýmy, ktoré využívajú SAM, však katalyzujú aspoň 65 unikátnych reakcií,[9] zatiaľ čo je známych len 12 enzýmov, ktoré využívajú kobalamín.[10] Predpokladá sa, že kobalamín sa vyvinul relatívne nedávno, čo by tento nepomer čiastočne vysvetľovalo. Okrem toho je SAM výrazne menšia molekula, takže stérická náročnosť adenozylkobalamínu znamená, že jeho použitie je pre enzýmy náročnejšie, a okrem toho musí u adenozylkobalamínu zvyčajne deoxyadenozylový radikál prekonať výrazne väčšiu vzdialenosť počas reakcie.[10]Radikálové SAM enzýmy však obsahujú železo-sírny klaster, ktorý enzýmy využívajúce kobalamín mať nemusia - železo-sírne klastre sú senzitívne na okolitý kyslík, takže je možné, že adenozylkobalamín predstavuje alternatívu v prostredí s kyslíkom.[10] Niektoré zdroje takisto tvrdia, že kobalamín pomáha stabilizovať produkty, takže jeho úloha je väčšia, než len tvorba radikálov.[10]
Poznámky
↑V knihe Biochémia od Škárku je preklep a stojí v nej "koezým B12" namiesto "koenzým B12." (str. 109, kapitola 5.14 Koenzýmy)
↑ Adenosylcobalamin enzymes: theory and experiment begin to converge. Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Proteins and Proteomics, November 2012, s. 1154–64. DOI: 10.1016/j.bbapap.2012.03.012. PMID 22516318.
↑Better You MultiVit orálny sprej 1x25 ml - Lekáreň Sedmokráska [online]. www.lekarensedmokraska.sk, [cit. 2022-03-27]. Dostupné online. Archivované 2022-03-29 z originálu.
↑ŠKÁRKA, Bohumil; FERENČÍK, Miroslav. Biochémia. 3. vyd. [s.l.] : [s.n.], 1992. ISBN 80-05-01076-1. S. 109.
↑TUHÁRSKY, Peter. Vitamín C a megaskorbická liečba – zabudnutý poklad. [s.l.] : PERFEKT. ISBN 978-80-8046-662-6.
↑KRÄUTLER, Bernhard; ARIGONI, Duilio; GOLDING, Bernard T. Vitamin B12 and B12-proteins : lectures presented at the 4th European Symposium on Vitamin B12 and B12-Proteins. Weinheim : Wiley-VCH, 1998. ISBN 9783527612192.
↑LANDGRAF, Bradley J.; MCCARTHY, Erin L.; BOOKER, Squire J.. Radical S -Adenosylmethionine Enzymes in Human Health and Disease. Annual Review of Biochemistry, 2016-06-02, roč. 85, čís. 1, s. 485–514. Dostupné online [cit. 2022-09-04]. ISSN0066-4154. DOI: 10.1146/annurev-biochem-060713-035504. (po anglicky)
↑ abcdHORITANI, Masaki; BYER, Amanda S.; SHISLER, Krista A.. Why Nature Uses Radical SAM Enzymes so Widely: Electron Nuclear Double Resonance Studies of Lysine 2,3-Aminomutase Show the 5′-dAdo• “Free Radical” Is Never Free. Journal of the American Chemical Society, 2015-06-10, roč. 137, čís. 22, s. 7111–7121. Dostupné online [cit. 2022-09-04]. ISSN0002-7863. DOI: 10.1021/jacs.5b00498. (po anglicky)
