Histidín
Všeobecné vlastnosti
Sumárny vzorec	C6H9N3O2
Systematický názov	kyselina 2-amino-3-(1H-imidazol-4-yl) propanová
Synonymá	imidazolalanín
Vzhľad	biely kryštalický prášok
Fyzikálne vlastnosti
Molekulová hmotnosť	155,2 u
Molárna hmotnosť	155,16 g/mol
Teplota varu	458,9 °C (101,3 kPa)
Teplota rozkladu	287 °C
Rozpustnosť	vo vode: 3,82 g/100 ml (20 °C)
Teplota vzplanutia	231,3 °C
pKA	1,82 (karboxy), 9,17 (amino), 6,00 (imidazol)
Bezpečnosť Globálny harmonizovaný systém klasifikácie a označovania chemikálií Spoľahlivé zdroje pre klasifikáciu látky podľa kritérií GHS nie sú k dispozícii. Európska klasifikácia látok Hrozby Škodlivá látka (Xn) Vety R R? Vety S S22, S24/25, S26, S36/37
Ďalšie informácie
Číslo CAS	71-00-1 (L-enantiomér) 351-50-8 (D-enantiomér)
EINECS číslo	200-745-3
Číslo RTECS	MS3070000
Pokiaľ je to možné a bežné, používame jednotky sústavy SI. Ak nie je hore uvedené inak, údaje sú za normálnych podmienok.
Chemický portál

Histidín (skratka His alebo H^[1]) je proteínogénna aminokyselina. U človeka je histidín považovaný za esenciálnu aminokyselinu, pretože si ju nedokáže syntetizovať, ale väčšinou len u detí. Je kódovaný kodónmi CAU a CAC.

Histidín bol prvýkrát izolovaný nemeckým lekárom Albrechtom Kosselom v roku 1896.^[2]

Histidín, podobne ako ostatné α-aminokyseliny, existuje v podobe dvoch enantiomérov, ale len L-enantiomér sa bežne vyskytuje v biologických systémoch.

Imidazolový kruh histidínu existuje v dvoch tautoméroch – atóm vodíka sa môže nachádzať na dusíkových atómoch N^δ alebo N^ε.^[3] Tieto tautoméry sa niekedy označujú skratkami Hid a Hie.^[4]

pK_a bočného reťazca histidínu (imidazolu) je približne 6,0,^[5][6] čo znamená, že pri pH v bunke je asi 10 % histidínu protónovaných. V takom prípade sú protónované oba dusíkové atómy imidazolového kruhu. Tento izomér sa takisto označuje skratkou Hip.^[4]

Imidazolová skupina histidínu sa často účastní väzby na atóm kovu v metaloproteínoch, teda bielkovinách, ktoré vo svojej štruktúre viažu atóm kovu.^[7]

Väčšina uhlíkových atómov histidínu pochádza z fosforibozylpyrofosfátu. Posledný uhlíkový atóm pochádza zo štruktúry ATP. Počas syntézy dochádza k otvoreniu pyrimidínového kruhu adenínu. Následne sa odštiepi 5-aminoimidazol-4-karboxamidribonukleotid (AICAR), ktorý sa recykluje v syntéze purínových báz, a imidazolgylcerolfosfát, ktorý sa postupne premení na histidín.^[8]

Enzým histidínlyáza premieňa histidín na amoniak a kyselinu urokanovú.^[8] Nedostatok tohto enzýmu sa prejavuje vo forme vzácnej metabolickej poruchy histidinémie.^[9] Kyselina urokanová sa potom rozkladá na 4-imidazolón-5-propionát, N-formiminoglutamát a nakoniec na glutamát.^[8] To z histidínu robí glukogénnu aminokyselinu.

Histidín je často súčasťou aktívnych miest enzýmov.^[8]

V ľudskom tele funguje histidín ako prekurzor pre výrobu histamínu a karnozínu.^[10] Syntézu histamínu katalyzuje histidíndekarboxyláza, ktorá z histidínu štiepi oxid uhličitý:^[8]

histidín → histamín + CO₂

Histidín nemá žiadny pozorovateľný vyplv na liečbu reumatickej artritídy.^[10] Účinok histidínu na liečbu vysokého tlaku nie je úplne jasný, je možné, že histidín znižuje vysoký tlak len u určitých populácii.^[10] Histidín je súčasťou karnozínu, ktorý pomáha s kardiovaskulárnymi problémami.^[10]

Smrtiaca dávka (LD₅₀) pre potkana pri orálnom podaní je viac ako 8000 mg/kg.^[11] Pre ľudí nie je známa tolerovateľná horná dávka, ale podľa výskumov je to viac než 4,5 g/deň.^[10]

1. ↑ Nomenclature and Symbolism for Amino Acids and Peptides [online]. iupac.qmul.ac.uk, [cit. 2023-04-07]. Dostupné online.
2. ↑ M. E. Jones. Albrecht Kossel, a biographical sketch. Yale J Biol Med., 1953, roč. 26, čís. 1, s. 80-97. Dostupné online. ISSN 0044-0086.
3. ↑ LI, Shenhui; HONG, Mei. Protonation, Tautomerization, and Rotameric Structure of Histidine: A Comprehensive Study by Magic-Angle-Spinning Solid-State NMR. Journal of the American Chemical Society, 2011-02-09, roč. 133, čís. 5, s. 1534–1544. Dostupné online [cit. 2023-04-09]. ISSN 0002-7863. DOI: 10.1021/ja108943n. (po anglicky)
4. ↑ ^{a b} KIM, Meekyum Olivia; NICHOLS, Sara E.; WANG, Yi. Effects of histidine protonation and rotameric states on virtual screening of M. tuberculosis RmlC. Journal of Computer-Aided Molecular Design, 2013-03-01, roč. 27, čís. 3, s. 235–246. Dostupné online [cit. 2023-04-12]. ISSN 1573-4951. DOI: 10.1007/s10822-013-9643-9. (po anglicky)
5. ↑ Chapter 27: Amino Acids, Peptides and Proteins [online]. [Cit. 2023-04-09]. Dostupné online.
6. ↑ Amino Acids [online]. www.vanderbilt.edu, [cit. 2023-04-09]. Dostupné online.
7. ↑ GLUSKER, Jenny P.. Structural Aspects of Metal Liganding to Functional Groups in Proteins. Zväzok 42. [s.l.] : Academic Press, 1991-01-01. (Metalloproteins: Structural Aspects.) DOI: 10.1016/S0065-3233(08)60534-3. Dostupné online. DOI:10.1016/s0065-3233(08)60534-3 S. 1–76. (po anglicky)
8. ↑ ^{a b c d e} VOET, Donald. Biochemistry. Hoboken, NJ : John Wiley & Sons, 2011. (4th edition.) Dostupné online. ISBN 978-0-470-57095-1. S. 1034-1035, 1059, 1078-1079.
9. ↑ AINSLIE, Garrett R.; GIBSON, K. Michael; VOGEL, Kara R.. Chapter 9 - mTOR, Autophagy, Aminoacidopathies, and Human Genetic Disorders. Boston : Academic Press, 2016-01-01. DOI: 10.1016/B978-0-12-802733-2.00010-4. Dostupné online. ISBN 978-0-12-802733-2. DOI:10.1016/b978-0-12-802733-2.00010-4 Kapitola 9.3.4 Histidinemia, s. 151-152. (po anglicky)
10. ↑ ^{a b c d e} THALACKER-MERCER, Anna E; GHELLER, Mary E. Benefits and Adverse Effects of Histidine Supplementation. The Journal of Nutrition, 2020-10-01, roč. 150, čís. Supplement: The Tenth Workshop on the Assessment of Adequate and Safe Intake of Dietary Amino Acids (10th AAAW), s. 2588S–2592S. Dostupné online [cit. 2023-04-09]. ISSN 0022-3166. DOI: 10.1093/jn/nxaa229. (po anglicky)
11. ↑ Histidine [online]. go.drugbank.com, [cit. 2023-04-09]. Dostupné online.

• Commons ponúka multimediálne súbory na tému Histidín

Tento článok je čiastočný alebo úplný preklad článku Histidin na českej Wikipédii.