Citocrom b

Complex citocrom bc1
	Complex citocrom bc1 mitocondrial
Identificadors
Símbol	?
Pfam	PF00033
InterPro	IPR005797
PROSITE	PDOC00171
SCOP	3bcc
TCDB	3.D.3
OPM family	3
OPM protein	1bcc
Estructures proteiques:
Pfam	Estructures
PDB	RCSB PDB; PDBe
PDBsum	Resum d'estructura

El citocrom b/b6 és la principal subunitat dels complexos citocrom bc1 i citocrom b6f transmembrana.^[1]^[2] A més, generalment es refereix a la regió de l'ADN mitocondrial utilitzada en la genètica de poblacions i en la filogènia.

Funció

Al mitocondri de les cèl·lules eucariotes i les procariotes aeròbiques, el citocrom b és un component del complex III de la cadena respiratòria (EC 1.10.2.2), també conegut com a complex bc1 o ubiquinol-citocrom c reductasa. Als cloroplasts de les plantes i als cianobacteris, hi ha una proteïna anàloga, el citocrom b6, un component de la plastoquinona-plastocianina reductasa (EC 1.10.99.1), també conegut com a complex b6f. Aquests complexos es troben implicats en el transport d'electrons i la generació d'ATP i, per tant, tenen un paper vital dins la cèl·lula.

Estructura

El citocrom b/b6^[3]^[4] és una proteïna integral de la membrana formada per aproximadament 400 residus d'aminoàcid que probablement tenen 8 segments de transmembrana. En plantes i cianobacteris, el citocrome b6 està format per dues subunitats codificats pels gens petB i petD. El citocrom b/b6 enllaça de forma no-covalent dos grups hemo, coneguts com a b562 i b566. Es postula que quatre residus d'histidina conservada són els lligands dels àtoms de ferro d'aquests dos grups hemo.

Ús en filogènia

El citocrom b s'utilitza habitualment per determinar les relacions filogenètiques entre organismes degut a la variabilitat de la seva seqüència. Es considera que és més útil alhora de determinar relacions dins d'una família o d'un gènere. Els estudis comparatius del citocrom b han donat lloc a nous esquemes de classificació i s'han utilitzat per assignar espècies de nova descripció a gèneres determinats. També han estat útils per aprofundir en la comprensió de les relacions evolutives.^[5]

Importància clínica

Les mutacions del citocrom b causen principalment intolerància a l'exercici en pacients humans, encara que s'ha informat d'altres múltiples patologies rares i severes.^[6]

Les mutacions d'un únic punt del citocrom b del plasmodi falcípar i Plasmodium berghei estan associades a la resistència a la atovaquona, un fàrmac per guarir la malària.^[7]

Gens humans

Els gens humans que codifiquen proteïnes del citocrom b són:

CYB5A – citocrom b5 tipus A (microsomal)
CYB5B – citocrom b5 tipus B (membrana mitocondrial exterior)
CYBASC3 – citocrome b, ascorbat depenent 3
MT-CYB – citocrom b codificat al mitocondri

Referències

↑ Howell, N «Evolutionary conservation of protein regions in the protonmotive cytochrome b and their possible roles in redox catalysis». J. Mol. Evol., vol.29, n.2, 8-1989, pp.157–169. DOI: 10.1007/BF02100114. PMID: 2509716. (anglès)
↑ Esposti, MD; De Vries, S; Crimi, M; Ghelli, A; Patarnello, T; Meyer, A «Mitochondrial cytochrome b: evolution and structure of the protein». Biochim. Biophys. Acta, vol.1143, n.3, 7-1993, pp.243–271. DOI: 10.1016/0005-2728(93)90197-N. PMID: 8329437. (anglès)
↑ Howell, N «Evolutionary conservation of protein regions in the protonmotive cytochrome b and their possible roles in redox catalysis». J. Mol. Evol., vol.29, n.2, 1989, pp.157–169. DOI: 10.1007/BF02100114. PMID: 2509716. (anglès)
↑ Esposti, MD; Crimi, M; Ghelli, A; Patarnello, T; Meyer, A; De Vries, S «Mitochondrial cytochrome b: evolution and structure of the protein». Biochim. Biophys. Acta, vol.1143, n.3, 1993, pp.243–271. DOI: 10.1016/0005-2728(93)90197-N. PMID: 8329437. (anglès)
↑ Castresana, J «Cytochrome b Phylogeny and the Taxonomy of Great Apes and Mammals». Molecular Biology and Evolution, vol.18, n.4, 2001, pàg. 465–471. PMID: 11264397. (anglès)
↑ Blakely, E.L; Mitchell, A.L; Fisher, N; Meunier, B; Nijtmans, L.G.; Schaefer, A.M.; Jackson, M.J.; Turnbull, D.M.; Taylor, R.W «A mitochondrial cytochrome b mutation causing severe respiratory chain enzyme deficiency in humans and yeast». FEBS J., vol.272, n.14, 7-2005, pp.3583–3592. DOI: 10.1111/j.1742-4658.2005.04779.x. PMID: 16008558. (anglès)
↑ Siregar, JE; Syafruddin, D; Matsuoka, H; Kita, K; Marzuki, S «Mutation underlying resistance of Plasmodium berghei to atovaquone in the quinone binding domain 2 (Qo(2)) of the cytochrome b gene». Parasitology International, vol.57, n.2, 6-2008, pp.229–232. DOI: 10.1016/j.parint.2007.12.002. PMID: 18248769. (anglès)

Enllaços externs

«Citocrom b» (en anglès). Medical Subject Headings. (anglès)

[pmid2509716-1] Howell, N «Evolutionary conservation of protein regions in the protonmotive cytochrome b and their possible roles in redox catalysis». J. Mol. Evol., vol.29, n.2, 8-1989, pp.157–169. DOI: 10.1007/BF02100114. PMID: 2509716. (anglès)

[pmid8329437-2] Esposti, MD; De Vries, S; Crimi, M; Ghelli, A; Patarnello, T; Meyer, A «Mitochondrial cytochrome b: evolution and structure of the protein». Biochim. Biophys. Acta, vol.1143, n.3, 7-1993, pp.243–271. DOI: 10.1016/0005-2728(93)90197-N. PMID: 8329437. (anglès)

[PUB00003404-3] Howell, N «Evolutionary conservation of protein regions in the protonmotive cytochrome b and their possible roles in redox catalysis». J. Mol. Evol., vol.29, n.2, 1989, pp.157–169. DOI: 10.1007/BF02100114. PMID: 2509716. (anglès)

[PUB00000640-4] Esposti, MD; Crimi, M; Ghelli, A; Patarnello, T; Meyer, A; De Vries, S «Mitochondrial cytochrome b: evolution and structure of the protein». Biochim. Biophys. Acta, vol.1143, n.3, 1993, pp.243–271. DOI: 10.1016/0005-2728(93)90197-N. PMID: 8329437. (anglès)

[2001Castresana-5] Castresana, J «Cytochrome b Phylogeny and the Taxonomy of Great Apes and Mammals». Molecular Biology and Evolution, vol.18, n.4, 2001, pàg. 465–471. PMID: 11264397. (anglès)

[pmid16008558-6] Blakely, E.L; Mitchell, A.L; Fisher, N; Meunier, B; Nijtmans, L.G.; Schaefer, A.M.; Jackson, M.J.; Turnbull, D.M.; Taylor, R.W «A mitochondrial cytochrome b mutation causing severe respiratory chain enzyme deficiency in humans and yeast». FEBS J., vol.272, n.14, 7-2005, pp.3583–3592. DOI: 10.1111/j.1742-4658.2005.04779.x. PMID: 16008558. (anglès)

[pmid18248769-7] Siregar, JE; Syafruddin, D; Matsuoka, H; Kita, K; Marzuki, S «Mutation underlying resistance of Plasmodium berghei to atovaquone in the quinone binding domain 2 (Qo(2)) of the cytochrome b gene». Parasitology International, vol.57, n.2, 6-2008, pp.229–232. DOI: 10.1016/j.parint.2007.12.002. PMID: 18248769. (anglès)

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]

[6]

[7]