Glikosilasi adalah proses saat molekul karbohidrat melekat pada makromolekul yang pada umumnya merupakan protein dan lipid.[1]Bedasarkan lokasi pengikatan oligosakarida dan rantai samping asam amino pada protein, glikolasi dibagi menjadi dua jenis, yaitu N-glikosilasi dan O-glikosilasi.[2] Dalam proses N-glikosilasi, rangkaian glikan terikat pada ujung amida residu asparagina dalam suatu motif yang terdiri dari sekuens asam amino asparagina-X-serina atau asparagina-X-treonina. Pada sekuensi ini, asam amino X dapat menjadi asam amino apa pun kecuali prolina. Proses ini terjadi sebelum pelipatan glikoprotein sehingga reaksi glikosilasi ini dapat memengaruhi struktur tersier dan stabilitas glikoprotein. Di sisi lain, O-glikosilasi tidak memiliki keterlibatan khusus terhadap motif khusus dan proses ini hanya melibatkan modifikasi residu serina dan treonina yang terjadi setelah lipatan protein.[3]
Referensi
- ^ Lin, Borong; Qing, Xue; Liao, Jinling; Zhuo, Kan (2020-04). "Role of Protein Glycosylation in Host-Pathogen Interaction". Cells (dalam bahasa Inggris). 9 (4): 1022. doi:10.3390/cells9041022. ISSN 2073-4409. PMC 7226260
. PMID 32326128.
- ^ Schoberer, Jennifer; Shin, Yun-Ji; Vavra, Ulrike; Veit, Christiane; Strasser, Richard (2018). Hawes, Chris; Kriechbaumer, Verena, ed. Analysis of Protein Glycosylation in the ER. Methods in Molecular Biology (dalam bahasa Inggris). New York, NY: Springer. hlm. 205–222. doi:10.1007/978-1-4939-7389-7_16. ISBN 978-1-4939-7389-7. PMC 7039702 . PMID 29043680.
- ^ Goli, Mona; Yu, Aiying; Cho, Byeong Gwan; Gautam, Sakshi; Wang, Junyao; Gutierrez-Reyes, Cristian D.; Jiang, Peilin; Peng, Wenjing; Mechref, Yehia (2021-01-01). El Rassi, Ziad, ed. Chapter 8 - LC-MS/MS in glycomics and glycoproteomics analyses. Amsterdam: Elsevier. hlm. 391–441. doi:10.1016/b978-0-12-821447-3.00005-6. ISBN 978-0-12-821447-3.
